Ésa es la conclusión de una investigación llevada a cabo por científicos de Australia y Canadá, que "resucitaron" una proteína de la sangre de un mamut lanudo.
Esta proteína, llamada hemoglobina, se encuentra en los glóbulos rojos y a ella se adhiere el oxígeno para ser transportado al organismo. Esta capacidad de la hemoglobina para llevar oxígeno hacia los tejidos del cuerpo por lo general se ve alterada por el frío.
Los investigadores descubrieron que los mamuts tenían una adaptación genética que les permitía que la hemoglobina liberara oxígeno aún en temperaturas extremadamente bajas.
La investigación, publicada en la revista Nature Genetics, consistió en secuenciar genes de hemoglobina del ADN perteneciente a tres mamuts siberianos de decenas de miles de años de antigüedad, que quedaron conservados en el 'permafrost' -la capa de hielo permanentemente congelado-.
Las secuencias de ADN fueron convertidas a ARN -una molécula similar al ADN que es clave en la producción de proteínas- e insertadas en una bacteria de E. coli. Este microorganismo, como se esperaba, produjo la proteína del mamut.
"Con estas moléculas de hemoglobina resultantes, fue como si hubiéramos regresado en el tiempo para tomar muestras de sangre de un mamut real", afirma el profesor Kevin Campbell, de la Universidad de Manitoba, Canadá, y uno de los autores del estudio.
Posteriormente, los investigadores analizaron las proteínas "resucitadas" del mamut y encontraron tres cambios distintivos en la secuencia de la hemoglobina con los cuales ésta podía transportar oxígeno en la sangre hacia las células incluso a temperaturas extremadamente bajas. Esto, afirman los científicos, es algo que la hemoglobina de los elefantes no puede hacer.
"Sin esta adaptación genética, los mamuts hubieran perdido más energía en invierno y se hubieran visto forzados a reemplazar este déficit comiendo más... hacía la extinción", dice el profesor Alan Cooper, director del Centro Australiano de ADN Antiguo de la Universidad de Adelaida, quien dirigió la investigación. FUENTE - QUE.ES
Esta proteína, llamada hemoglobina, se encuentra en los glóbulos rojos y a ella se adhiere el oxígeno para ser transportado al organismo. Esta capacidad de la hemoglobina para llevar oxígeno hacia los tejidos del cuerpo por lo general se ve alterada por el frío.
Los investigadores descubrieron que los mamuts tenían una adaptación genética que les permitía que la hemoglobina liberara oxígeno aún en temperaturas extremadamente bajas.
La investigación, publicada en la revista Nature Genetics, consistió en secuenciar genes de hemoglobina del ADN perteneciente a tres mamuts siberianos de decenas de miles de años de antigüedad, que quedaron conservados en el 'permafrost' -la capa de hielo permanentemente congelado-.
Las secuencias de ADN fueron convertidas a ARN -una molécula similar al ADN que es clave en la producción de proteínas- e insertadas en una bacteria de E. coli. Este microorganismo, como se esperaba, produjo la proteína del mamut.
"Con estas moléculas de hemoglobina resultantes, fue como si hubiéramos regresado en el tiempo para tomar muestras de sangre de un mamut real", afirma el profesor Kevin Campbell, de la Universidad de Manitoba, Canadá, y uno de los autores del estudio.
Posteriormente, los investigadores analizaron las proteínas "resucitadas" del mamut y encontraron tres cambios distintivos en la secuencia de la hemoglobina con los cuales ésta podía transportar oxígeno en la sangre hacia las células incluso a temperaturas extremadamente bajas. Esto, afirman los científicos, es algo que la hemoglobina de los elefantes no puede hacer.
"Sin esta adaptación genética, los mamuts hubieran perdido más energía en invierno y se hubieran visto forzados a reemplazar este déficit comiendo más... hacía la extinción", dice el profesor Alan Cooper, director del Centro Australiano de ADN Antiguo de la Universidad de Adelaida, quien dirigió la investigación. FUENTE - QUE.ES
0 Comentarios